偶看新闻上海公路自行车租赁:酶、转氨酶、胶原蛋白
来源：百度文库 编辑：偶看新闻 时间：2024/07/06 20:45:02
酶
酶（enzyme）, 早期是指in yeast 在酵母中的意思, 指由生物体内活细胞产生的一种生物催化剂。大多数由蛋白质组成（少数为RNA）。能在机体中十分温和的条件下，高效率地催化各种生物化学反应，促进生物体的新陈代谢。生命活动中的消化、吸收、呼吸、运动和生殖都是酶促反应过程。酶是细胞赖以生存的基础。细胞新陈代谢包括的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。如哺乳动物的细胞就含有几千种酶。它们或是溶解于细胞液中，或是与各种膜结构结合在一起，或是位于细胞内其他结构的特定位置上。这些酶统称胞内酶；另外，还有一些在细胞内合成后再分泌至细胞外的酶──胞外酶。酶催化化学反应的能力叫酶活力（或称酶活性）。酶活力可受多种因素的调节控制，从而使生物体能适应外界条件的变化，维持生命活动。没有酶的参与，新陈代谢只能以极其缓慢的速度进行，生命活动就根本无法维持。例如食物必须在酶的作用下降解成小分子，才能透过肠壁，被组织吸收和利用。在胃里有胃蛋白酶，在肠里有胰脏分泌的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、脂肪酶和淀粉酶等。又如食物的氧化是动物能量的来源，其氧化过程也是在一系列酶的催化下完成的。
酶催化作用实质：降低化学反应活化能
酶与无机催化剂比较：
1、相同点：1）改变化学反应速率，本身几乎不被消耗；2）只催化已存在的化学反应；3）加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点；4）降低活化能，使化学反应速率加快。5）都会出现中毒现象。
2、不同点：即酶的特性
酶的特性
1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；
2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；
3、多样性：酶的种类很多，大约有4000多种；
4、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。
5、活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。
6.有些酶的催化性与辅因子有关。
7.易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。
一般来说，动物体内的酶最适温度在35到
酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切。
酶的来源
所谓酶（Enzyme），在希腊语里，就是存在于酵母（zyme）中的意思。也就是，在酵母中各样各样进行着生命活动的物质被发现，然后被这样命名。此时，“酵母”始终是活着的生命体=微生物、“酶”是活着的物质 = 制造出生命活动的不可思议的物质（按影象来说叫存活物质可能更好）。
但是酶不等於酵母：只可以说酵母是自然界所有生物体重单位体积内含酶种类及酶最丰富的！尤其是啤酒酵母！
酵母是单细胞微生物，内含有许多酶，酵母具备细胞组织，而酶则是蛋白质，通常一个酵母菌里有数千种蛋白质，所以说酵母含有酶，但酶不等於酵母。
酶的发现
1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani,1729—1799）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。但是什么，他不清楚。
1836年，德国科学家施旺（T.Schwann,1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。解开胃的消化之谜。
1926年，美国科学家萨姆钠（J.B.Sumner,1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。
20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。
20世纪80年代，美国科学家切赫（T.R.Cech,1947—）和奥特曼（S.Altman,1939—）发现少数RNA也具有生物催化作用。
酶的命名
通常有习惯命名和系统命名两种方法。
【习惯命名】
常根据两个原则：
1.根据酶所催化的底物：如水解淀粉的酶称为淀粉酶，水解蛋白质的称为蛋白酶；有时还加上来源，以区别不同来源的同一类酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等等。
2.根据酶所催化的反应类型：催化底物分子水解的称为水解酶，催化还原反应的称为还原酶。
也有根据上述两项原则综合命名或加上酶的其它特点，如琥珀酸脱氢酶、碱性磷酸酶等等。
习惯命名较简单，习用较久，但缺乏系统性又不甚合理，以致造成某些酶的名称混乱。如：肠激酶和肌激酶，从字面看，很似来源不同而作用相似的两种酶，实际上它们的作用方式截然不同。又比如：铜硫解酶和乙酰辅酶A转酰基酶实际上是同一种酶，但名称却完全不同。
鉴于上述情况和新发现的酶不断增加，为适应酶学发展的新情况，国际生化协会酶委员会推荐了一套系统的酶命名方案和分类方法，决定每一种酶应有系统名称和习惯名称。同时每一种酶有一个固定编号。
【系统命名】
酶的系统命名是以酶所催化的整体反应为基础的。规定，每种酶的名称应明确写出底物名称及其催化性质。若酶反应中有两种底物起反应，则这两种底物均需列出，当中用“：”分隔开。
例如：谷丙转氨酶（习惯名称）写成系统名时，应将它的两个底物“L-丙氨酸”“α-酮戊二酸”同时列出，它所催化的反应性质为转氨基，也需指明，故其名称为“L-丙氨酸：α-酮戊二酸转氨酶”。
由于系统命名一般都很长，使用时不方便，因此叙述时可采用习惯名。
酶的分类
根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类：
1.氧化还原酶类（oxidoreductase）
促进底物的氧化或还原。
2.转移酶类（transferases）
促进不同物质分子间某种化学基团的交换或转移。
3.水解酶类（hydrolases ）
促进水解反应。
4.裂解酶类（lyases）
催化从底物分子双键上加基团或脱基团反应，即促进一种化合物分裂为两种化合物，或由两种化合物合成一种化合物。
5.异构酶类（isomerases）
促进同分异构体互相转化，即催化底物分子内部的重排反应。
6.合成酶类（ligase）
促进两分子化合物互相结合，同时ATP分子（或其它三磷酸核苷）中的高能磷酸键断裂，即催化分子间缔合反应。
按照国际生化协会公布的酶的统一分类原则，在上述六大类基础上，在每一大类酶中又根据底物中被作用的基团或键的特点，分为若干亚类；为了更精确地表明底物或反应物的性质，每一个亚类再分为几个组（亚亚类）；每个组中直接包含若干个酶。
酶的活力
酶活力单位（U, active unit）：
酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（
比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由基态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（active site）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
酶活测定
初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，使酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。
催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。
双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
酶活调节
竞争性抑制作用（competitive inhibition）：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。
非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。
反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。
很大一类复杂的蛋白质物质 [enzyme;ferment],在促进可逆反应(如水解和氧化)方面起着像催化剂一样的作用。在许多工业过程中是有用的(如发酵、皮革鞣制及干酪生产)
酶是一种有机的胶状物质，由蛋白质组成，对于生物的化学变化起催化作用，发酵就是靠它的作用：～原。
影响酶活力的因素
米契里斯（Michaelis）和门坦（Menten）根据中间产物学说推导出酶促反应速度方程式，即米-门公式（具体参考《环境工程微生物学》第四章微生物的生理）。由米门公式可知：酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响，也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。
（1）酶浓度对酶促反应速度的影响
从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。
（2）底物浓度对酶促反应速度的影响
在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。
还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。
在实际测定中，即使酶浓度足够高，随底物浓度的升高，酶促反应速度并没有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高浓度底物降低了水的有效浓度，降低了分子扩散性，从而降低了酶促反应速度。过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的中间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反应速度。
（3）温度对酶促反应速度的影响
各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高
最适温度在
（4）pH对酶促反应速度的影响
酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。
（5）激活剂对酶促反应速度的影响
能激活酶的物质称为酶的激活剂。激活剂种类很多，有①无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物，如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。
（6）抑制剂对酶促反应速度的影响
能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。
对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。
有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂。
酶的催化
酸-碱催化（acid-base catalysis）：质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
催化机理
酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。
S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。
酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10^11倍。
酶作用的分子基础
一、酶的化学组成
按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和结合酶两大类。单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链，结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白质部分统称为辅助因子 (cofactor)，两者一起组成全酶(holoenzyme)；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失。非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基(prosthetic group)，用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；反之两者以非共价键相连的称为辅酶(coenzyme)，可用上述方法把两者分开。表4-1为以金属离子作结合酶辅助因子的一些例子。表4-2列出含B族维生素的几种辅酶(基)及其参与的反应。
结合酶中的金属离子有多方面功能，它们可能是酶活性中心的组成成分；有的可能在稳定酶分子的构象上起作用；有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。辅酶与辅基在催化反应中作为氢(H+和e)或某些化学基团的载体，起传递氢或化学基团的作用。体内酶的种类很多，但酶的辅助因子种类并不多，从表4—1中已见到几种酶均用某种相同的金属离子作为辅助因子的例子，同样的情况亦见于辅酶与辅基，如3-磷酸甘油醛脱氢酶和乳酸脱氢酶均以NAD+作为辅酶。酶催化反应的特异性决定于酶蛋白部分，而辅酶与辅基的作用是参与具体的反应过程中氢(H+和e)及一些特殊化学基团的运载。
二、酶的活性中心
酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。一个值得注意的问题是酶所催化的反应物即底物（substrate），却大多为小分物质它们的分子质量比酶要小几个数量级。
酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分氨基酸残基并不与底物接触。组成酶活性中心的氨基酸残基的侧链存在不同的功能基团，如-NH2、-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它们来自酶分子多肽链的不同部位。有的基团在与底物结合时起结合基团(binding group)的作用，有的在催化反应中起催化基团(catalytic group)的作用。但有的基团既在结合中起作用，又在催化中起作用，所以常将活性部位的功能基团统称为必需基团(essential group)。它们通过多肽链的盘曲折叠，组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙，以容纳进入的底物与之结合（图4-1）并催化底物转变为产物，这个区域即称为酶的活性中心。
而酶活性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称为活性中心以外的必需基团。对需要辅助因子的酶来说，辅助因子也是活性中心的组成部分。酶催化反应的特异性实际上决定于酶活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构。
三、酶的分子结构与催化活性的关系
酶的分子结构的基础是其氨基酸的序列，它决定着酶的空间结构和活性中心的形成以及酶催化的专一性。如哺乳动物中的磷酸甘油醛脱氢酶的氨基酸残基序列几乎完全相同，说明相同的一级结构是酶催化同一反应的基础。又如消化道的糜蛋白酶，胰蛋白酶和弹性蛋白酶都能水解食物蛋白质的肽键，但三者水解的肽键有各自的特异性，糜蛋白酶水解含芳香族氨基酸残基提供羧基的肽键，胰蛋白酶水解赖氨酸等碱性氨基酸残基提供羧基的肽键，而弹性蛋白酶水解侧链较小且不带电荷氨基酸残基提供羧基的肽键．这三种酶的氨基酸序列分析显示40％左右的氨基酸序列相同，都以丝氨酸残基作为酶的活性中心基团，三种酶在丝氨酸残基周围都有G1y-Asp-Ser-Gly-Pro序列，X线衍射研究提示这三种酶有相似的空间结构，这是它们都能水解肽键的基础。而它们水解肽键时的特异性则来自酶的底物结合部位上氨基酸组成上有微小的差别所致。
图说明这三个酶的底物结合部位均有一个袋形结构，糜蛋白酶该处能容纳芳香基或非极性基；胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一个氨基酸残基为天冬氨酸取代，使该处负电荷增强，故该处对带正电荷的赖氨酸或精酸残基结合有利；弹性蛋白酶口袋二侧为缬氨酸和苏氨酸残基所取代，因此该处只能结合较小侧链和不带电荷的基团．说明酶的催化特异性与酶分子结构的紧密关系。
四、酶原与酶原激活（zymogen andactivation of zymogen）
有些酶如消化系统中的各种蛋白酶以无活性的前体形式合成和分泌，然后，输送到特定的部位，当体内需要时，经特异性蛋白水解酶的作用转变为有活性的酶而发挥作用。这些不具催化活性的酶的前体称为酶原（zymogen）。如胃蛋白酶原(pepsinogen)、胰蛋白酶原(trypsinogen)和胰凝乳蛋白酶原(chymotrypsinogen)等。某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。使无活性的酶原转变为有活性的酶的物质称为活化素。活化素对于酶原的激活作用具有一定的特异性。
例如胰腺细胞合成的糜蛋白酶原为245个氨基酸残基组成的单一肽链，分子内部有5对二硫键相连，该酶原的激活过程如图4-3所示．首先由胰蛋白酶水解15位精氨酸和16位异亮氨酸残基间的肽键，激活成有完全催化活性的p-糜蛋白酶，但此时酶分子尚未稳定，经p-糜蛋白酶自身催化，去除二分子二肽成为有催化活性井具稳定结构的α—糜蛋白酶。
在正常情况下，血浆中大多数凝血因子基本上是以无活性的酶原形式存在，只有当组织或血管内膜受损后，无活性的酶原才能转变为有活性的酶，从而触发一系列的级联式酶促反应，最终导致可溶性的纤维蛋白原转变为稳定的纤维蛋白多聚体，网罗血小板等形成血凝块。
酶原激活的本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成酶原激活有重要的生理意义，一方面它保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏，另一方面使它们在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。如组织或血管内膜受损后激活凝血因子；胃主细胞分泌的胃蛋白酶原和胰腺细胞分泌的糜蛋白酶原、胰蛋白酶原、弹性蛋白酶原等分别在胃和小肠激活成相应的活性酶，促进食物蛋白质的消化就是明显的例证。特定肽键的断裂所导致的酶原激活在生物体内广泛存在，是生物体的一种重要的调控酶活性的方式。如果酶原的激活过程发生异常，将导致一系列疾病的发生。出血性胰腺炎的发生就是由于蛋白酶原在未进小肠时就被激活，激活的蛋白酶水解自身的胰腺细胞，导致胰腺出血、肿胀。
四、同工酶(isoenzyme)
同工酶的概念：即同工酶是一类催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫原性各不相同的一类酶。 它们存在于生物的同一种族或同一个体的不同组织，甚至在同一组织、同一细胞的不同细胞器中。至今已知的同工酶已不下几十种，如己糖激酶，乳酸脱氢酶等，其中以乳酸脱氢酶（Lactic acid dehydrogenase,LDH）研究得最为清楚。人和脊柱动物组织中，有五种分子形式，它们催化下列相同的化学反应：
五种同工酶均由四个亚基组成。LDH的亚基有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)之分，两型亚基的氨基酸组成不同，由两种亚基以不同比例组成的四聚体，存在五种LDH形式．即H4（LDHl）、H
M、H亚基的氨基酸组成不同，这是由基因不同所决定。五种LDH中的M、H亚基比例各异，决定了它们理化性质的差别．通常用电冰法可把五种LDH分开，LDH1向正极泳动速度最快，而LDH5泳动最慢，其它几种介于两者之间，依次为LDH2、LDH3和LDH4(图4-5) 图4-5还说明了不同组织中各种LDH所含的量不同，心肌中以LDHl及LDH2的量较多，而骨骼肌及肝中LDH5和LDH4为主．不同组织中LDH同工酶谱的差异与组织利用乳酸的生理过程有关．LDH1和LDH2对乳酸的亲和力大，使乳酸脱氢氧化成丙酮酸，有利于心肌从乳酸氧化中取得能量。LDH5和LDH4对丙酮酸的亲和力大，有使丙酮酸还原为乳酸的作用，这与肌肉在无氧酵解中取得能量的生理过程相适应(详见糖代谢章)．在组织病变时这些同工酶释放入血，由于同工酶在组织器官中分布差异，因此血清同工酶谱就有了变化。故临床常用血清同工酶谱分析来诊断疾病(图4-5)。
五、 别构酶
别构酶(allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶，酶分子中除有催化作用的活性中心也称催化位点（catalytic site）外；还有别构位点(allosteric site)．后者是结合别构剂(allesteric effector)的位置，当它与别构剂结合时，酶的分子构象就会发生轻微变化，影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使酶与底物亲和力或催化效率增高的称为别构激活剂(allostericactivator)，反之使酶底物的r亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂(allostericinhibitor)。酶活性受别构剂调节的作用称为别构调节(allosteric regulation)作用．别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位，但更多的是分别处于不同亚基上．在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基，而具别构位点的称调节亚基。多数别构酶处于代谢途径的开端，而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(feedback inhibition)．说明一旦细胞内终产物增多，它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶，及时调整该代谢途径的速度，以适应细胞生理机能的需要。别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。故别构酶又称调节酶。（regulatory enzyme）
六、修饰酶
体内有些酶需在其它酶作用下，对酶分子结构进行修饰后才具催化活性，这类酶称为修饰酶（modification enzyme）。其中以共价修饰为多见，如酶蛋白的丝氨酸，苏氨酸残基的功能基团-OH可被磷酸化，这时伴有共价键的修饰变化生成，故称共价修饰(covalent modification)。由于这种修饰导致酶活力改变称为酶的共价修饰调节(covalent modification regulation)。体内最常见的共价修饰是酶的磷酸化与去磷酸化，此外还有酶的乙酰化与去乙酰化、尿苷酸化与去尿苷酸化、甲基化与去甲基化。由于共价修饰反应迅速，具有级联式放大效应所以亦是体内调节物质代谢的重要方式。如催化糖原分解第一步反应的糖原磷酸化酶存在有活性和无活性两种形式，有活性的称为磷酸化酶a，无活性的称为磷酸化酶b，这两种形式的互变就是通过酶分子的磷酸化与去磷酸化的过程（详见糖代谢章）
七、多酶复合体与多酶体系
体内有些酶彼此聚合在一起，组成一个物理的结合体，此结合体称为多酶复合体(multienzyme complex)。若把多酶复合体解体，则各酶的催化活性消失。参与组成多酶复合体的酶有多有少，如催化丙酮酸氧化脱羧反应的丙酮酸脱氢酶多酶复合体由三种酶组成，而在线粒体中催化脂肪酸β-氧化的多酶复合体由四种酶组成。多酶复合体第一个酶催化反应的产物成为第二个酶作用的底物，如此连续进行，直至终产物生成．
多酶复合体由于有物理结合，在空间构象上有利于这种流水作业的快速进行，是生物体提高酶催化效率的一种有效措施。
体内物质代谢的各条途径往往有许多酶共同参与，依次完成反应过程，这些酶不同于多酶复合体，在结构上无彼此关联。故称为多酶体系(multienzyme system)。如参与糖酵解的11个酶均存在于胞液，组成一个多酶体系。
八、多功能酶
近年来发现有些酶分子存在多种催化活性，例如大肠杆菌DNA聚合酶I是一条分子质量为109kDa的多肽链，具有催化DNA链的合成、
酶促反应
一、酶促反应的特点
(一)酶促反应具有高度的催化速率
酶是高效生物催化剂，比一般催化剂的效率高107-1013倍。酶能加快化学反应的速度，但酶不能改变化学反应的平衡点，也就是说酶在促进正向反应的同时也以相同的比例促进逆向的反应，所以酶的作用是缩短了到达平衡所需的时间，但平衡常数不变，在无酶的情况下达到平衡点需几个小时，在有酶时可能只要几秒钟就可达到平衡。
酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。
(二) 酶催化具有高度特异性
酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酶催化，一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物，这就是酶的特异性。根据酶催化特异性程度上的差别，分为绝对特异性(absolute specificity)、相对特异性(relative specificity)和立体异构特异性(stereospecificity)三类。一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性，如脲酶只能水解尿素使其分解为二氧化碳和氨；若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯键。具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求，如L乳酸脱氢酶只催化L-乳酸脱氢，对D-乳酸无作用。
(三) 酶活性的可调节性
有些酶的催化活性可受许多因素的影响，如别构酶受别构剂的调节，有的酶受共价修饰的调节，激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节，以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶含量(改变酶合成与分解速度)的调节等。
二、酶促反应的作用机制
酶(E)与底物(S)形成酶-底物复合物(ES)
酶的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酶催化作用的第一步。定向结合的能量来自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键，如离子键、氢键、疏水键，也包括范德瓦力。它们结合时产生的能量称为结合能（binding energy）。这就不难理解各个酶对自己的底物的结合有选择性。
(二)酶与底物的过渡状态互补
若酶只与底物互补生成ES复合物，不能进一步促使底物进入过渡状态，那么酶的催化作用不能发生。这是因为酶与底物生成ES复合物后尚需通过酶与底物分子间形成更多的非共价键，生成酶与底物的过渡状态互补的复合物(图4-8)，才能完成酶的催化作用。实际上在上述更多的非共价键生成的过程中底物分子由原来的基态转变成过渡状态。即底物分子成为活化分子，为底物分子进行化学反应所需的基团的组合排布、瞬间的不稳定的电荷的生成以及其他的转化等提供了条件。所以过渡状态不是一种稳定的化学物质，不同于反应过程中的中间产物。就分子的过渡状态而言，它转变为产物(P)或转变为底物(S)的概率是相等的。
当酶与底物生成ES复合物并进一步形成过渡状态，这过程已释放较多的结合能，现知这部分结合能可以抵消部分反应物分子活化所需的活化能，从而使原先低于活化能阈的分子也成为活化分子，于是加速化学反应的速度
(三)酶促反应作用机制
1．邻近效应与定向排列
2．多元催化（multielement catalysis）
3．表面效应(surface effect)
应该指出的是，一种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用，这是酶促进反应高效率的重要原因。
酶的应用
一．酶在生物体内
在生物体内的酶是具有生物活性的蛋白质，存在于生物体内的细胞和组织中，作为生物体内化学反应的催化剂，不断地进行自我更新，使生物体内及其复杂的代谢活动不断地、有条不紊地进行．
酶的催化效率特别高（即高效性），比一般的化学催化剂的效率高10^7～10^18倍，这就是生物体内许多化学反应很容易进行的原因之一．
酶的催化具有高度的化学选择性和专一性．一种酶往往只能对某一种或某一类反应起催化作用，且酶和被催化的反应物在结构上往往有相似性．
一般在
人体内存在大量酶，结构复杂，种类繁多，到目前为止，已发现3000种以上（即多样性）．如米饭在口腔内咀嚼时，咀嚼时间越长，甜味越明显，是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成葡萄糖的缘故．因此，吃饭时多咀嚼可以让食物与唾液充分混合，有利于消化．此外人体内还有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多种水解酶．人体从食物中摄取的蛋白质，必须在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，选择人体所需的20多种氨基酸，按照一定的顺序重新结合成人体所需的各种蛋白质，这其中发生了许多复杂的化学反应．可以这样说，没有酶就没有生物的新陈代谢，也就没有自然界中形形色色、丰富多彩的生物界．
二．酶在医疗上
随着对酶研究的发展，酶在医学上的重要性越来越引起了人们的注意，应用越来越广泛．下面分三个方面介绍．
1．酶与某些疾病的关系
酶缺乏所致之疾病多为先天性或遗传性，如白化症是因酪氨酸羟化酶缺乏，蚕豆病或对伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏．许多中毒性疾病几乎都是由于某些酶被抑制所引起的．如常用的有机磷农药（如敌百虫、敌敌畏、1059以及乐果等）中毒时，就是因它们与胆碱酯酶活性中心必需基团丝氨酸上的一个－OH结合而使酶失去活性．胆碱酯酶能催化乙酰胆碱水解成胆碱和乙酸，当胆碱酯酶被抑制失活后，乙酰胆碱水解作用受抑，造成乙酰胆碱推积，出现一系列中毒症状，如肌肉震颤、瞳孔缩小、多汗、心跳减慢等．某些金属离子引起人体中毒，则是因金属离子（如Hg2+）可与某些酶活性中心的必需基团（如半胱氨酸的－SH）结合而使酶失去活性．
2．酶在疾病诊断上的应用
正常人体内酶活性较稳定，当人体某些器官和组织受损或发生疾病后，某些酶被释放入血、尿或体液内．如急性胰腺炎时，血清和尿中淀粉酶活性显著升高；肝炎和其它原因肝脏受损，肝细胞坏死或通透性增强，大量转氨酶释放入血，使血清转氨酶升高；心肌梗塞时，血清乳酸脱氢酶和磷酸肌酸激酶明显升高；当有机磷农药中毒时，胆碱酯酶活性受抑制，血清胆碱酯酶活性下降；某些肝胆疾病，特别是胆道梗阻时，血清r－谷氨酰移换酶增高等等．因此，借助血、尿或体液内酶的活性测定，可以了解或判定某些疾病的发生和发展．
3．酶在临床治疗上的应用
近年来，酶疗法已逐渐被人们所认识，广泛受到重视，各种酶制剂在临床上的应用越来越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白质分解，此原理已用于外科扩创，化脓伤口净化及胸、腹腔浆膜粘连的治疗等．在血栓性静脉炎、心肌梗塞、肺梗塞以及弥漫性血管内凝血等病的治疗中，可应用纤溶酶、链激酶、尿激酶等，以溶解血块，防止血栓的形成等．
一些辅酶，如辅酶A、辅酶Q等，可用于脑、心、肝、肾等重要脏器的辅助治疗．另外，还利用酶的竞争性抑制的原理，合成一些化学药物，进行抑菌、杀菌和抗肿瘤等的治疗．如磺胺类药和许多抗菌素能抑制某些细菌生长所必需的酶类，故有抑菌和杀菌作用；许多抗肿瘤药物能抑制细胞内与核酸或蛋白质合成有关的酶类，从而抑制瘤细胞的分化和增殖，以对抗肿瘤的生长；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，从而影响甲状腺素的合成，故可用于治疗甲状腺机能亢进等．
三．酶在生产、生活中
如酿酒工业中使用的酵母菌，就是通过有关的微生物产生的，酶的作用将淀粉等通过水解、氧化等过程，最后转化为酒精；酱油、食醋的生产也是在酶的作用下完成的；用淀粉酶和纤维素酶处理过的饲料，营养价值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原来不易除去的汗渍等很容易除去等等……
由于酶的应用广泛，酶的提取和合成就成了重要的研究课题．目前酶可以从生物体内提取，如从菠萝皮中可提取菠萝蛋白酶．但由于酶在生物体内的含量很低，因此，它不能适应生产上的需要．工业上大量的酶是采用微生物的发酵来制取的．一般需要在适宜的条件下，选育出所需的菌种，让其进行繁殖，获得大量的酶制剂．另外，人们正在研究酶的人工合成．总之随着科学水平的提高，酶的应用将具有非常广阔的前景．
转氨酶 转氨酶 (aminotransferase;transaminase) 转氨酶是催化氨基酸与酮酸之间氨基转移的一类酶。普遍存在于动物、植物组织和微生物中，心肌、脑、肝、肾等动物组织以及绿豆芽中含量较高。种类很多，体内除赖氨酸、苏氨酸中外，其余α－氨基酸都可参加转氨基作用并各有其特异的转氨酶。其中以谷丙转氨酶（ALT）和谷草转氨酶（GOT）最为重要。前者是催化谷氨酸与丙酮酸之间的转氨作用，后者是催化谷氨酸与草酰乙酸之间的转氨作用。GOT以心脏中活力最大，其次为肝脏；GPT则以肝脏中活力最大，当肝脏细胞损伤时，GPT释放到血液内，于是血液内酶活力明显地增加。在临床上测定血液中转氨酶活力可作为诊断的指标。如测定GPT活力可诊断肝功能的正常与否，急性肝炎患者血清中GPT活力可明显地高于正常人；而测定GOT活力则有助于对心脏病变的诊断，心肌梗塞时血清中GOT活性显示上升。 转换酶中的一类。催化氨基酸和a-氧代酸（a-酮酸 )或醛酸之间的氨基转换反应，生成与原来的a-氧代酸或醛酸相应的a-氨基酸或ω- 氨基酸，原来氨基酸转变成相应的氧代酸。转氨酶催化的反应都是可逆的。转氨酶可按底物的不同分成3大类。L-a-氨基酸（酮酸转氨酶） 、ω- 氨基酸（酮酸转氨酶）和D-氨基酸转氨酶。转氨酶的辅基是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺，两者在转氨基反应中可互相变换。 转氨酶参与氨基酸的分解和合成。氨基酸转氨后生成的酮酸或醛酸可经氧化分解而供能，也可转变成糖类或脂肪酸。相反，酮酸或醛酸也可经转氨酶的作用而生成非必需氨基酸。某些氨基酸之间的互变也有转氨酶参与。在高等动物各组织中，活力最高的转氨酶是谷氨酸： 草酰乙酸转氨酶（ GOT ）和谷氨酸：丙酮酸转氨酶（GPT）。 转氨酶是人体代谢过程中必不可少的“催化剂”，主要存在于肝细胞内。当肝细胞发生炎症、坏死、中毒等，造成肝细胞受损时，转氨酶便会释放到血液里，使血清转氨酶升高。 通常，体检中主要检查的转氨酶有丙氨酸转氨酶（ALT，俗称谷丙转氨酶）和天门冬氨酸转氨酶（AST，俗称谷草转氨酶），其中尤以前者（ALT）最为常用。1%的肝脏细胞损害，可以使血中ALT的浓度增加1倍。因此，ALT水平可以比较敏感地监测到肝脏是否受到损害。 转氨酶水平在0—40之间是正常的。如果超出正常范围，在排除由于实验室设备故障和操作错误等因素造成误差的可能后，如果转氨酶水平还高，多半是由病毒性肝炎或其他肝病所致。但要确定是不是病毒性肝炎，还需要做其他检查，结合病史、症状、体征等全面分析。对于健康人来说，转氨酶水平在正常范围内升高或降低，并不意味着肝脏出了问题，因为转氨酶非常敏感，健康人在一天之内的不同时间检查，转氨酶水平都有可能产生波动。 转氨酶高不一定都是肝炎。ALT的升高只表示肝脏可能受到了损害。除了肝炎，其他很多疾病都能引起转氨酶增高。引起转氨酶升高的常见原因有以下几则： 1）肝脏本身的疾患，特别是各型病毒型肝炎、肝硬变、肝脓肿、肝结核、肝癌、脂肪肝、肝豆状核变性等，均可引起不同程度的转氨酶升高。 2）除肝脏外，体内其他脏器组织也都含有此酶，因此当心肌炎、肾盂肾炎、大叶性肺炎、肺结核、乙型脑炎、多发性肌炎、急性败血症、肠伤寒、流脑、疟疾、胆囊炎、钩端螺旋体病、流感、麻疹、血吸虫病、挤压综合征等，亦均可见血中转氨酶升高。 3）因为转氨酶是从胆管排泄的，因此如果有胆管、胆囊及胰腺疾患，胆管阻塞，也可使转氨酶升高。 4）药源性或中毒性肝损害，以及药物过敏都可引起转氨酶升高，并常伴有淤胆型黄疸和肝细胞损伤。例如生病时吃了会损伤肝脏的药物，红霉素、四环素、安眠药、解热镇痛药、避孕药，还有半夏、槟榔、青黛等中药。在停用这些药物后，转氨酶水平会很快恢复正常。 5）正常妊娠、妊娠中毒症、妊娠急性脂肪肝等也是转氨酶升高的常见原因。 6）对于一些看起来没什么大病的人来说，还有可能因为长期酗酒导致酒精肝，或饮食结构不合理导致脂肪肝，造成转氨酶高。 另外，健康人的转氨酶水平也有可能暂时超出正常范围。剧烈运动、过于劳累或者近期吃过油腻食物，都可能使转氨酶暂时偏高。如果在检查转氨酶前一晚加班工作，没睡好觉，或是体检前早餐时吃了油炸的东西，检查结果可能就会超出正常范围。一个人刚刚在操场上跑了几圈，就立刻检查他的转氨酶水平，结果也可能会高出正常范围。 转氨酶升高常提示有肝损伤 人体内存在很多氨基转移酶，临床上通过抽血化验检测肝功能的转氨酶主要有两种，一种叫丙氨酸转氨酶（ALT）；另一种叫天门冬氨酸转氨酶（AST）。 ALT及AST主要存在于肝细胞中，其他脏器中如肾、心肌、胰、肌肉、脾、胆、肺也含有一定数量的ALT和AST。ALT主要存在于细胞浆中，AST主要存在于细胞浆的线粒体中。当细胞损伤时（如肝炎、心肌炎、胰腺炎等），ALT首先进入血中，当细胞严重损伤、危及线粒体时，AST也会进入血中。此外，营养不良、酗酒、应用某些药物、发烧等情况均能使转氨酶有轻度升高。生理状态下，血清转氨酶也有变异，如剧烈活动、体育锻炼、月经期时，转氨酶也可暂时升高。 由于ALT、AST主要存在于肝细胞中，当其明显升高时常提示有肝损伤。当然，引起肝损伤的原因很多，如肝脏外伤、各种肝脏的急慢性炎症、脂肪肝、肝硬化以及肝癌。因此，当发现转氨酶升高时即不要恐慌，也不可掉以轻心，应该进一步追查原因。 一般认为，如果ALT血清值超过正常上限2－3倍，并持续两周以上，表明有肝胆疾病存在的可能须排除嗜酒、心肌炎、化学药物中毒、寄生虫病等；如果测定值超过正常上限20倍，表明有肝胆疾病存在；此时若伴有阳性肝炎病毒标志物，可以诊断肝炎。ALT的正常上限是40单位，2.5倍为100单位，20倍为800单位。 急性肝炎时，ALT增高幅度较大，多在500单位以上，甚至达到1000单位以上，有时AST也明显升高。不管急性肝炎、慢性肝炎乃至肝硬化，如果AST升高幅度等于或大于ALT，即AST／ALT≥1时，常说明肝细胞损伤严重，病情相对较重。慢性肝炎ALT升高幅度不大，多在300单位以下。 治疗肝炎降低转氨酶药物选用上，一般选择五味子，联苯双酯，垂盆草等降酶药。双鹤复方益肝灵片是由水飞蓟素和五仁醇浸膏等药物组成，具有益肝滋肾，解毒祛湿的功效，可用于治疗慢性肝炎转氨酶增高者，是新一代的保肝降酶治疗药，目前已广泛的引用于临床。 转氨酶高程度病理原因 1、显著增高者——急性传染性肝炎、血清性肝炎； 2、中度增高者——迁延型肝炎、慢性肝炎活动期、肝硬变代偿期、阻塞性黄疸、弥漫性肝癌、急性风湿热、心肌梗死； 3、轻度升高者——氯丙嗪肝炎、阿米巴肝脓肿、晚期血吸虫病及锑剂治疗中毒、急性胰腺炎、胆囊炎、风湿活动性心脏病、风湿性心肌炎、中毒性休克、流感、前列腺肥大、营养性肝病、多囊肝、肺结核、郁血肝、网状细胞增多症、脑出血等。 人体内许多组织都含有转氨酶，比如心肌梗死、心肌炎等心内科疾病都可能使转氨酶升高。如果有胆结石等胆道梗阻性疾病，可能因为淤胆而使血中转氨酶水平升高 “转氨酶”与肝脏功能的关系 如何正确认识“转氨酶” 认为转氨酶就是肝功能呢？ 严格地说，“转氨酶”水平的高低几乎不能反应肝脏的功能，转氨酶不过是肝细胞里面的一种成分而已，相比较而言这种成分在肝细胞中的含量比较高，肝细胞一旦遭到打击和破坏，转氨酶就被释放到了血液。而在这个时候，如果损害的肝脏细胞不多，肝脏完全能够正常工作。要维持正常人的生存，或正常的生命活动，大约只要有1/3的肝脏“开工”即可，因此许许多多的肝病患者被延误治疗时机。就是肝脏太任劳任怨了。 要正确认识转氨酶。转氨酶水平的高低不能完全代表肝功能的好坏，更确切地说转氨酶水平与肝功能状态不成平行关系。主要有这么几种情况： ①转氨酶水平正常，肝脏损害持续存在。见于某些肝炎病人，比如慢性乙型肝炎病毒携带者，乙型肝炎病毒指标一直阳性，但转氨酶从来没有升高过，可是如果对这样的病人做肝脏活组织检查却能发现肝脏的炎症反应很严重，有的已经发生了纤维化，甚至肝硬化和肝癌；还有不少急性和慢性丙型肝炎病人也有类似情况。 ②转氨酶水平很高，但不过是一时性的，不会给肝功能造成很大影响，后果也不很严重，经过短期休息和治疗后很快恢复正常；一次性大量喝酒也会有类似现象。 ③黄疸很深，转氨酶不高，甚至正常。有三种情况： a、是胆道阻塞，胆汁 排泄不畅，做肝功能试验检查时发现血液胆红素很高，而转氨酶不高或轻度升高，可见于胆管结石、胆道和胰头周围的肿瘤患者； b、是重型肝炎。这是一种很严重的 肝病，病死率很高。患病的早期，转氨酶有不同程度的升高，胆红素在较高的水平上，但随着病情的进展，胆红素越来越高，转氨酶反而下降，及至正常，医学上称 之为“胆酶分离”，这是病情严重的信号，靠药物治疗恐已无济于事，条件允许时 最好及时做肝移植手术。 c、是淤胆型肝炎。可由多种 原因引起，以肝内小胆管损害为主，导致胆汁分泌异常，比如各种少数急性黄疸型肝炎、药物性肝炎、妊娠等。 ④某些肝硬化和肝癌病人，尽管得了晚期肝病，肝功 能很糟糕，但转氨酶却是正常的。不少人因为有了大量腹水、消化道出血，或者体检时发现其他异常才得知原发疾病。 ⑤转氨酶长期异常，但水平不高。这多见于慢性肝炎病人，包括慢性乙 型和丙型肝炎、自身免疫性肝炎、长期大量饮酒后的酒精性肝炎等。像这种转氨酶水平不是很高，大多在100～200单位之间，或者小于100单位的慢性肝炎病人最需 要重视，因为病情持续发展，预防不力最终要发展为肝硬化或肝癌。宜及早采取恰当的治疗。 ⑥最后还有一类现代文明病，即脂肪肝，表现为转氨酶轻度升高，一般不超过100单位 ，这种人一般体重超标，或严重超标。这与饮食结构不当、饮食过量、嗜酒无度、缺乏运动等有关，是典型的“富贵病”，该引起警惕了！ 中医药对于降低转氨酶升高有着明显的优势，中药降低转氨酶具有以下优点： 一、改变机体的反应性； 特别是慢性肝炎部分病人，有助于改变其肝细胞的通透性，减少酶的释放，从而间接达到降酶的目的。 二、调整肝细胞的酸碱环境； 三、提高机体的细胞免疫功能；慢性肝炎70%以上病例细胞免疫功能低于正常水平。许多中草药能改善细胞免疫功能，如能增强网状内皮系统功能；能增强T细胞的数量及提高T 淋巴细胞转化率等。细胞免疫功能低下者，虚证多见；比较多的情况是正虚邪实。处理好扶正祛邪的关系，提高机体的免疫能力，也可提高降酶的效果。 四、调整病人的代谢机能：慢性肝炎造成的肝实质性损害，将引起糖、脂肪、蛋白质、内分泌激素、色素物质等各种代谢紊乱，其中有些代谢紊乱可使转氨酶长期不正常，故肝病患者要积极纠正这些代谢紊乱。通过中药的调理，完全可达到目的。 胶原蛋白简介胶原蛋白是一种生物性高分子物质，在动物细胞中扮演结合组织的角色。为生物科技产业最具关键性的原材料之一，也是需求量十分庞大的最佳生医材料。其应用领域包括生医材料、化妆品、食品工业、研究用途等。现在胶原蛋白正慢慢进入美容护肤领域，美仕源胶原蛋白在此领域成为佼佼者。 手术用止血覆盖物胶原蛋白 （SurgiAid Hemostat Sheet） 生物体高分子作为人工皮肤或是伤口的敷料有很大的潜力。此产品主要用于外科止血方面。胶原 蛋白可使血液凝固，具有凝血功能，用作伤口止血敷料，主要是基于胶原蛋白能够与伤口紧密结合，渗入新生组织当中，并作为细胞生长时之支架。因为海绵状的胶原蛋白能吸收脑脊髓液，可分开脑与脑上组织且无严重的发炎现象，所以亦可作为破损之脑膜取代物之用。 小针美容用胶原蛋白 （Dermal Collagen Injectable） 胶原蛋白回填疗法是一种已经由临床证实其安全性之疗法，可治疗脸部的皱纹、疤痕或脸部 皮肤 缺陷。胶原蛋白美容针剂对于人类脸部软性组织之皱折、凹陷及疤痕的矫正有显而易见的效果，可使病人容颜焕然一新。 伤口覆盖物胶原蛋白 （Collagen Wound Dressing） 胶原蛋白会与血小板作用而产生凝血现象，胶原蛋白快速止血绷带可 再 10至15秒之内止住动脉流血，在急救和治疗身体创伤时特别有效。目前的急救止血方法除了向伤口施压以外，没有任何有效的方法。预计此产品可以进入庞大的急救材料与军事医疗市场。 抗沾黏覆盖物之胶原蛋白+透明质酸 （Colla-HA Anti-adhesion Sheet） 用来预防伤口愈合时所产生不必要的组织沾黏情况，以加快病患手术后的复原。可用在施行腹腔手术的病人，防止小肠部位阻塞。亦可用在妇科病人上，减少组织沾黏，而可降低骨盆腔疼痛，减少妇女不孕症发生。 胶原蛋白的补充 人体的胶原蛋白每天流失，所以，有必要补充适量的胶原蛋白以保持皮肤的年轻状态。据胶原蛋白的权威机构认为，适合口服的胶原蛋白应符合以下标准： 1、 来源安全； 2、 分子量小，3000道尔顿，人体易吸收； 3、 活性在体内存留时间6小时以上； 4、 纯度高，服用量每天约 5、 结构与人体皮肤相类似。 SANDY胶原蛋白 分子量在3000道尔顿以下，属超级小分子，纯净、天然、无激素，可充分被机体吸收，达到人体补充胶原蛋白的最佳效果。 胶原蛋白的组成 胶原蛋白富含除色氨酸和半胱氨酸外的18种氨基酸，其中维持人体生长所必需的氨基酸有7种。胶原蛋白中的甘氨酸占30％ ． 脯氨酸和羟脯氨酸共占约25％ ，是各种蛋白质中含量最高的，丙氨酸、谷氨酸的含量也比较高．同时还含有在一般蛋白中少见的羟脯氨酸和焦谷氨酸和在其他蛋白质几乎不存在的羟基赖氨酸。所以胶原蛋白的营养十分丰富。 胶原蛋白的结构特点 胶原蛋白是细胞外基质的结构蛋白质，其分子在细胞外基质中聚集为超分子结构。分子量为300 ku。胶原蛋白最普遍的结构特征是三螺旋结构。其由3条a链多肽组成，每一条胶原链都是左手螺旋构型。3条左手螺旋链叉相互缠绕成右手螺旋结构，即超螺旋结构闭胶原蛋白独特的三重螺旋结构，使其分子结构非常稳定，并且具有低免疫原性和良好的生物相容性等。结构决定性质，性质决定用途，胶原蛋白的结构的多样性和复杂性决定其在许多领域的重要地位。胶原蛋白产品具有良好的应用前景。 人体之所以能够活动自如，就是因为有关节的结构，大部分的关节，不但是提供人体活动之需，并经由软骨保护骨头避免磨损，软骨当中有65%至80%是由水所组成，其它则有醣蛋白、胶原蛋白及软骨细胞，这些提供了软骨健康营养及功能保护。事实上，软骨本身是一多孔结构，胶原蛋白是一条条细长纤维形成的网套，醣蛋白则是具有弹性的球体，水分则填塞其中，这些组成都必须完整，才可使软骨负荷重力，若胶原蛋白变少，会使醣蛋白与胶原蛋白的网套连接松弛，或是醣蛋白内含物减少，会使醣蛋白不再具有弹性，都会导致关节受力时容易变加速磨损，随着患者年龄增长，造成这些材质「自然消失」或「功能退化」，就形成所谓的退化性关节炎。所以银发族、更年期妇女、运动过度者、骨折者或关节容易酸痛者应多补充富含胶原蛋白之食物。 胶原蛋白的分类与存在 胶原蛋白是一类蛋白质家族。现已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因。可以形成16种以上的胶原蛋白分子。根据它们在体内的分布和功能特点。目前将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原，间质型胶原蛋白分子占整个机体胶原的绝大部分。包括I、Ⅱ 、Ⅲ 型胶原蛋白分子，其主要分布于皮肤、肌腱，等组织，其中Ⅱ型胶原蛋白由软骨细胞产生；基底膜胶原蛋白通常是指Ⅳ 型胶原蛋白．其主要分布于基底膜；细胞周胶原蛋白通常中指V 型胶原蛋白。在结缔组织中大量存在． 胶原蛋白弹力网 [3]被称为“骨骼中的骨骼”。大豆蛋白的种类和氨基酸的含量及比例与人体的组成非常相似，当胶原蛋白新鲜时，胶原蛋白胶原就像骨骼中的一张充满小洞的网，它会牢牢地留住就要流失的钙质。 与构成深层肌肤的蛋白成分极为相近，能迅速为肌肤吸收，补充胶原蛋白，淡出黑色素、瓦解皱纹。 帮助合成、修护受损的胶原蛋白、弹性纤维和多糖体，进而加强其结构造型、活力素质和细胞密度，增强锁水、帮助合成胶原的能力。 胶原蛋白的应用 胶原蛋白按其应用可以分为食品级、一般级、医药级。食用胶原一般来源于动物的真皮、肌腱和骨胶原。其中皮胶原是主要的食用胶原。食用级胶原通常外观为白色，口感柔和，味道清淡，易消化。胶原的独特品质，使得它在许多食品中用作功能物质和营养成分，具有其它替代材料无可比拟的优越性： ①胶原大分子的螺旋结构和存在结晶区．使其具有一定的热稳定性； ②胶原天然的紧密的纤维结构，使胶原材料显示出很强的韧性和强度，适用于薄膜材料的制备； ③大最胶原被用作制造肠衣等可食用包装材料．其独特之处是：在热处理过程中．随着水分和油脂的蒸发和熔化．胶原几乎与肉食的收缩率一致。而其他的可食用包装材料还没被发现具有这品质； ④由于胶原分子链上含有大量的亲水基因，所以与水结合的能力很强，这一性质使胶原蛋白在食品中可以用作填充剂和凝胶； ⑤胶原蛋白在酸性和碱性介质中膨胀，这一性质也应用于制备胶原基材料的处理工艺中。 胶原蛋白作为功能保健食品使用：可以预防心血管病 研究表明，胶原蛋白可以降低血甘油三酯和胆固醇，并可增高体内某些缺乏的必需微量元素，从而使其维持在一个相对正常的范围之内，是一种理想的减肥降血脂食品。此外，胶原蛋白在协助机体排出铝质，减少铝质在体内聚集方面也有独特之处。铝对人体有害，研究表明，日前逐渐增多的老年痴呆症与铝的摄入量有关，同时胶原蛋白有加速血红蛋白和红细胞生成的功效，它具有改善循环、对冠心病、缺血性脑病有利。 胶原蛋白能使血管正常运作，所以与预防动脉硬化、高血压有密切的关系；而癌细胞对生命体而言是一种异物，胶原蛋白会包住癌细胞，预防它增值或转移。适合糖尿病、肾脏病患等重症患者摄取优质高蛋白保健食品。 可以作为一种补钙食品 胶原蛋白的特征氨基酸羟基脯氨酸是血浆中运输钙到骨细胞的运载工具，骨细胞中的骨胶原是羟基磷灰石的黏合剂，它与羟摹磷灰石共同构成了骨骼的主体。因此，只要摄入足够的胶原蛋白，就能保证正常机体钙质的摄入量，胶原蛋白可成制成补钙的保健食品。 胶原蛋白是人体骨骼、尤其是软骨组织中的重要组成成分。胶原蛋白就像骨骼中的一张充满小洞的网，它会牢牢地留住就要流失的钙质。没有这张充满小洞的网，即便是补充了过量的钙，也会白白地流失掉。通常情况下，骨质总量中的钙、镁、磷等无机物质仅占总量的百分之几，而胶原蛋白等有机物质却要占超过80%。对运动人群来说，关节的不断剧烈磨损会形成软骨损伤，短期内乃至永久地得不到恢复。对一般人来说，在25岁之后，体内的胶原蛋白就开始逐渐流失，尤其是女性，由于年龄造成的体内激素失调，流失的速度要比男性快数倍。因此维持关节和骨骼健康的最佳办法就是及时地补充钙质以及胶原蛋白。 可以为特殊人群使用 妇科疾病的根源来自于内分泌失调，胶原蛋白能够改善妇科疾病的困扰，而更年期的妇女更需要胶原蛋白供给身体所需，使得更年期妇女能够更轻松面对各种不适。 胶原蛋白中含有大量甘氨酸，在人体内不仅参与合成胶原，而且还是大脑细胞中是一种中枢神经抑制性递质，以产生对中枢神经的镇静作用，对焦虑症、神经衰弱等有良好的治疗作用胶原蛋白食品，在胃里可以抑制蛋白质因胃酸作用引起的凝聚作用，从而有利于食物的消化，还有抑制胃酸和胃原酶分泌的作用，可减轻胃溃疡患者疼痛，促进胃溃疡愈合。 胶原蛋白是身体免疫作用中负责重要功能的阿米巴细胞清扫异物的感知器，因此对预防疾病很有帮助。 作为食品添加剂使用 在肉制品中用做肉制品改良剂，胶原蛋白的水解产物明胶，通过破坏胶原蛋白分子内的氢键，使其原有的紧密超螺旋结构被破坏。形成结构较为松散的小分子，加入肉制品中可以改善结缔组织的嫩度，使其具有良好的品质；增加蛋白质含量+ 既口感好又有营养。M euUenet等人的研究表明，加胶原量2％ ，水20％左右时，腊肠的感观、质地和口感(润滑感)最好。同时胶原蛋白与其他蛋白质一样具有良好的染色性，根据制品的需要，可以用红曲等食用色素将其染成近似于肌肉组织的桃红色，使消费者易于接受。 冷冻食品 明胶可做为冷冻食品的改良剂，用作胶冻剂，其熔点较低，易溶于热水中，具有入口即化的特点，常用作餐用胶冻、粮食胶冻、果冻等。在冰淇淋、雪糕等生产中，加入适量的明胶可以起到防止形成粗粮的冰晶，保持组织细腻和降低溶化速度等作用。明胶在冰淇淋中的用量一般为0．25％~0．60％。 饮料 鱼胶是国际上公认的最高级的胶澄清剂，在啤酒和葡萄酒行业，鱼胶和明胶作为沉降、澄清剂，可以取得十分好的效果，产品质量也非常稳定。在果酒酿造过程中也起到增稠剂，乳化剂、稳定剂、澄清剂等作用。在茶饮料的生产中，明胶可以防止茶饮料长期存放引起的混浊，改善茶饮料品质的目的。 乳制品 胶原多肽可广泛用于中性乳饮料、酸性乳饮料、鲜牛奶、酸奶等液态乳制品巾，起到抗乳清析出、乳化稳定等功效，也可添加于奶粉中，既可提高奶粉的营养价值，又可增强奶粉的功能性，加速骨骼发育、增强智力、提高机体的免疫力。 糕点糖果 胶原多肽可添加至面包中，添加量为3％～5％ ，可延长面包的老化时间，提高面包的体积及面包的松软度。明胶具有吸水和支撑骨架的作用，其微粒溶于水后．能相互交织成网状结构，凝聚后，糖与水可以充塞，使柔软的糖果保持稳定形态，承受较大的荷载也不会变形，提高糖果的营养价值，可开发低热量糖果。 可以作为食品包装材料使用 人造肠衣 近年来．各类香肠制品在肉制品中所占的比例越来越大，天然的肠衣制品严重缺乏．研究人员正致力于替代品的开发以胶原蛋白质为主要的胶原肠衣本身是营养丰富的高蛋白物质。在热处理过程中，随着水分和油脂的蒸发与溶化。胶原几乎与肉食品的收缩率一致．而其他的可食用包装材料还没有被发现具有这种品质。其次，胶原蛋白本身具有固定化酶的功能。可以改善食品的风味和质量。尤其是香肠类制品。人造胶原肠衣同时还具有口感好、透明度高、制作工艺简单等特点，利于大量生产，开发前景好。 包装膜 胶原蛋白可以用作果脯蜜饯等内包装膜，辅加以甘油、caCl2等添加剂，提高膜的机械性能，成为既美观又有良好的机械性能，同时也是一种营养载体。可食性的胶原蛋白包装膜，一般具有良好的抗张强度、热封性和较高的阻气、阻油、阻湿性等。可以广泛用于各类食品的保鲜 涂层材料 明胶作为涂层材料在食品表面具有诸多优点： ①避免食品氧化，抑制氨基酸和糖类之间的美拉德反应： ②防止粉末状、颗粒状的糖类食品吸潮结块僵硬现象； ③使食品表面有光泽； ④作为稳定剂，防止产品干缩变形； ⑤具有保鲜作用。在浸泡水果蔬菜的糖液中．加入一定量的明胶溶液，以使果蔬表面形成保护膜．可以保证食品的天然风味和新鲜度； ⑥防止食品腐败。延长食品的保存期； ⑦提高挥发性食品成分的保存性； ⑧调整溶解度，等等。 胶原蛋白作为一种重要的天然蛋白质资源，无论在生物医学、食品保健还是在化妆品、纺织行业中的应用都十分广泛。其良好的生物相容性、生物可降解性，使在食品工业中的发展具有广阔的应用前景。 如何选择胶原蛋白产品 1、工艺：胶原蛋白是美容健康食品，生产胶原蛋白通常采用水解和酶解两种方法，酶解技术，比水解明胶（或动物软骨）的方法安全，不会因强酸、强碱的作用而破坏其天然的化学结构。 2、原料：好胶原蛋白原料为健康的动物皮，最终产品应该为多肽结构，专家指出，胶原蛋白的分子量接近3000Da左右最易于人体吸收和利用。 3、好的胶原蛋白无腥臭味，卫生、安全，水溶解性好、流动性好。 4、好的胶原蛋白有效氨基酸含量高，如：（羟）脯氨酸、甘氨酸、赖氨酸等为促进人体合成胶原物质的有效氨基酸。好的胶原蛋白这些氨基酸含量应该高。 5、好的胶原蛋白应不含脂肪、糖、嘌呤、胆固醇、防腐剂等物质。 胶原蛋白本质 猪脚、猪皮与骨骼都有一层粘稠状的胶质，吃起来软而具有弹性，也相当粘，这就是胶原蛋白。有许多药物是包以一层胶囊，胶囊的成分是明胶（gelatin）。而明胶是胶原蛋白的同类生化物质，结构类似，是胶原蛋白的一种变形产物。 食品中的果冻，软糖等也都添加有胶原蛋白，近年来一些化妆品也宣称都添加有胶原蛋白，可见胶原蛋白与日常生活有密切关系，只是一般人很少去注意而已。 胶原蛋白是人体骨骼、尤其是软骨组织中的重要组成成分。胶原蛋白就像骨骼中的一张充满小洞的网，它会牢牢地留住就要流失的钙质。没有这张充满小洞的网，即便是补充了过量的钙，也会白白地流失掉。通常情况下，骨质总量中的钙、镁、磷等无机物质仅占总量的百分之几，而胶原蛋白等有机物质却要占超过80%。对运动人群来说，关节的不断剧烈磨损会形成软骨损伤，短期内乃至永久地得不到恢复。对一般人来说，在25岁之后，体内的胶原蛋白就开始逐渐流失，尤其是女性，由于年龄造成的体内激素失调，流失的速度要比男性快数倍。因此维持关节和骨骼健康的最佳办法就是及时地补充钙质以及胶原蛋白。 胶原蛋白存在的部位 胶原蛋白属于动物性生质，在动物细胞中扮演着粘结功能的角色，广泛存在动物细胞，也是细胞外基质最重要的组成成分，也是动物结缔组织中最主要的一种结构性蛋白质。 人体成分有16%左右是蛋白质，而蛋白质中又有35-45%的胶原蛋白，所以，成年人身体中大约有 胶原蛋白存在于动物皮肤与骨胳中，如猪皮、牛筋、鸡及鸟的皮肤及骨骼中也含有大量的胶原蛋白。 虽然胶原蛋白来源很多，但目前工业上生产主要来自牛、猪、鸟及鱼的皮肤骨骼与筋肉等。 近年来生物技术学家也尝试以重组DNA（遗传工程）方法，将生产胶原蛋白有关的基因剪接到牛或羊等家畜细胞，借由牛乳或羊乳的分泌，可由乳汁中萃取得到胶原蛋白，这种以“基因转殖动物”（transgenic animals）来生产胶原蛋白的方法叫[动物工厂](animal bioreactor)，但目前仍处于研发阶段，尚未工业生产。 胶原蛋白在人体之功能 [4]一、对皮肤功能：保护、具适当弹性 皮肤可分表皮、真皮及皮下组织三层，最外表为表皮，只有0.2公厘厚，可防止外界异物入侵。由表皮外侧往内，依次是角质层、透明层、颗粒层、有棘细胞层及基底细胞层等五层细部结构，由于基底细胞层会有老旧细胞向上层顶升，大约两个星期左右到达最外层，所以角质层最后会成为污垢而剥落。 表皮下层，占有大部分结构的是真皮层，厚度为2公厘左右，又可分为三层，即乳头层、乳头下层及网状层等，大部分由蛋白质所构成，此部分蛋白质是同胶原蛋白及弹性蛋白（elastin）组成，其他则是神经、毛细血管、汗腺及皮脂腺、淋巴管及毛根等 皮肤成分中有70%是由胶原蛋白组成，皮肤有如一个大套子紧紧包住身体各处，表面积相当大，人体四肢活动时，皮肤中胶原蛋白发挥功能，使皮肤具有保护功能，又有适当弹性及坚硬度。 表皮的基底膜与真皮中的胶原蛋白紧密结合，真皮呈现波浪状也使得表皮随之起伏。手脚能自由弯曲，跳高时具有弹性，主要归功于胶原蛋白。胶原蛋白在皮肤结构中是紧紧包住真皮层中的毛根皮脂腺以及细胞。皮肤老化后会失去弹性，主要也与胶原蛋白有关。 胶原蛋白是维持皮肤与肌肉弹性的主要成分。但随着年龄增加，皮肤与肌肉中的水分会减少这是老化的开始。此时，胶原蛋白纤维开始变为细小，弹性蛋白之弹性也会减低，原先真皮中胶原蛋白与弹性蛋白交互构成有规则的网目结构会逐渐崩解，最后导致皱纹的生成。所以补充胶原蛋白能使皮肤保持年轻，道理即在于此。 二、骨骼坚硬具弹性，不致疏松脆弱 骨骼中含钙质成分，当牙齿中所含钙质流失时会造成牙齿病变，容易蛀牙及得牙周病等，骨骼钙流失时则导致骨质疏松。胶原蛋白能使得钙质与骨细胞能结合，不致流失。 骨骼中的胶原蛋白流失时会使得骨中钙量也降低，此时只增加钙摄取量的话，也不易改善这种骨质疏松的现象，因为钙无法在骨中保住，多吃钙也会流失，主要由于胶原蛋白量已减少。所以要保住骨本，可由食物中摄取或是以胶原蛋白保健食品来补充。 真皮中胶原蛋白与弹性蛋白含量比例为45：1左右，而骨骼中胶原蛋白含量约占20%，在皮肤与骨中胶原蛋白都是主要蛋白质成分，以骨中总蛋白质量来计算的话则有80%是胶原蛋白。因为含有胶原蛋白，所以骨骼与牙齿在坚硬中同时还带有弹性。 骨骼与肌肉能够相互联接也是靠胶原蛋白，而此处的胶原蛋白特称为肌腱。骨与骨相连接部分，如膝盖、关节等软骨组织主要成分也是胶原蛋白，使得运动时筋骨可保持柔软而具有弹性。 一般动物筋骨中也含有许多胶原蛋白，称之为“骨胶原”，动物筋骨中能抽取胶原蛋白及明胶，可以用在医药及工业用途。 三、胶原蛋白能使眼睛能够透光，眼角膜保持透明 眼角膜是眼睛中重要结构之一，其中所含胶原蛋白纤维呈现规则排列，此种结构不但可以让光线透过，也因为此种胶原蛋白纤维特殊的排列方式，眼角膜呈现透明。由于胶原蛋白是眼角膜主要成分蛋白质，所以以胶原蛋白为原料所制造的隐形眼镜很适合人体也就是身体合适性高，而且比其他材料为原料的隐形眼镜保水性还佳。 四、促使肌肉细胞连接并具弹性与光泽 肌肉主要是由肌纤蛋白及肌球蛋白所构成，而细胞与细胞之间是利用胶原蛋白进行粘合的，同时也是身体构成材料之一。胶原蛋白分子所形成的立体骨架可以使身体保持良好姿势，并呈现适当柔软度。 吃牛肉时，常会有较为坚硬的[牛筋]，主要成分就是胶原蛋白。 五、保护及强化内脏功能 人体主要的内脏器官及组织都含有胶原蛋白，在这些脏器表皮结构的下方是胶原蛋白，最大功能在保护及强化脏器，例如胃或肠即是例子。 吃猪脑或是猪肝时，常感到异常柔软，不像猪脚那么坚硬、具弹性，主要理由是这些脏器所含胶原蛋白较少。虽然如此，胶原蛋白仍是这些器官不可或缺的成分。 胶原蛋白的护肤作用 胶原蛋白被称为“骨中之骨，肤中之肤”，可以说是真皮层强有力的后盾，其对皮肤的作用不言而喻。不要小看它，你的皮肤这么光滑，这么水嫩，这么有弹性吗？还是多亏了胶原蛋白。段建华告诉记者，胶原蛋白对皮肤的好处，具体表现在以下几个方面。 保湿：胶原蛋白含亲水性的天然保湿因子，而且三螺旋结构能强劲锁住水分，让皮肤时刻保持湿润、水嫩的状态！ 滋养：活性胶原蛋白对皮肤的渗透性强，可透过角质层与皮肤上皮细胞结合，参与和改善皮肤细胞的代谢，使皮肤中的胶原蛋白活性加强。它能保持角质层水分及纤维结构的完整性，改善皮肤细胞生存环境和促进皮肤组织的新陈代谢，增强血液循环，达到滋润皮肤的目的。 亮肤：皮肤的光泽取决于含水量，胶原蛋白良好的保水能力使皮肤水润亮泽，散发健康的光彩。 紧肤：当胶原蛋白被皮肤吸收后，填充在皮肤真皮之间，增加皮肤紧密度，产生皮肤张力，缩小毛孔，使皮肤紧绷而富有弹性！ 防皱：真皮中丰满的胶原蛋白层，将皮肤细胞撑起，结合保湿和抑制皱纹的作用，共同达到舒展粗纹，淡化细纹的功效！ 修复：活性胶原蛋白能直接渗入肌肤底层，且与周围组织的亲和性好，可协助细胞制造成胶原蛋白，促使皮肤细胞正常成长。同时，活性胶原蛋白本身还具有消炎和更新肌肤的作用。 胶原蛋白在医学及工业上的用途 由于胶原蛋白具有下列特殊性质，因此能发挥多种生物功能： 1. 组织与架构 2. 支持及保护 3. 生物力学物性----强韧性及延展性 4. 控制分子通透性 5. 促进伤口愈合与组织修复 6. 节细胞与组织的生物功能 胶原蛋白的应用 生医材料 人工皮肤 、人工食道 、人工气管 、烧伤保护膜 医药品与医学用途 整形外科 、缓释性药物 、膀胱失禁用药等 化妆品 护肤霜（膏） （保水性） 、润发剂 等 食品工业 保健食品 、饮料 化工原料 涂料 、塑料 、油墨 等 研究用途 细胞培养用 、 生物感测器 、生物反应器担体膜 、血小板凝集用试药 其他 胶原蛋白与树脂结合偿还香烟滤嘴与滤过剂之材料 胶原蛋白的用途 美容医学 脸部皮肤组织的修补，如：皱纹的消除及凹洞的填补 整容造型 鼻形改造 、丰颊 、下巴重建 、眼袋消除 、唇形美化 、耳垂加大 临床治疗 尿失禁的治疗 、声带修补 、骨折再生 、人造皮肤 、齿槽重建 、牙周病的组织再生 目前许多医学研究单位，正尝试将胶原蛋白做成各种不同用途的临床实验，如用处理过含用丰富胶原蛋白的生猪皮，覆盖在烧 、烫伤病患的伤口上;利用提炼出来的胶原蛋白，促进移入表皮细胞与生长能力，大幅缩短伤口愈合的时间，提高烧烫伤病患的存活能力 。由于胶原蛋白具有保护、支持人体组织与骨骼张力强度以及具有粘性、弹性等特性，所以可作为生医材料，用在骨科、整形外科、皮肤科、心脏血管外科、神经外科、牙科及眼科等，在临床应用的前景看好。 另一方面，由于胶原蛋白可有效改善关节炎及骨质疏松症。由于胶原蛋白是构成骨骼中骨质之主要蛋白质成分，在缺乏胶原蛋白的情况下，不易固定钙质，钙质流失的情况将无法获得改善，容易影响到骨质的密度而有骨质疏松的情形发生。关节与软骨间的胶原蛋白，能够强化关节软骨在运动摩擦时的润滑度，降低关节炎的发生率，同时可避免关节退化症。 生医用途胶原蛋白产品 胶原蛋白由动物组织中抽出并纯化之后，可制成各种不同形式产品用在生物医学方面。 （一） 注射用溶液 适用于填补缺损的柔软组织，如小针美容、修补皮肤凹洞以及皱纹等。 （二） 粗纤维状 胶原蛋白可作成可手术用缝线，由于生体适合性高可被体内吸收，又可免除拆线的程序。牛筋及韧带，经适当的化学修饰处理，在临床医学上可取代因运动伤害引起短列的筋骨及韧带。 （三）胶体状 可用在药物传输、填补缺损特定部位的组织，达到皮肤或器官组织的整形及修补之目的。 （四）管状 事先将此类产品涂布抗凝血剂或填满整体血管细胞，亦可作为血管取代材料：神经外科医学上认为管状胶原蛋白是导引周边神经再生的优良介质蛋白质。 （五）薄膜或薄片状 眼科医学使用的胶原膜（collagen shield），可用以加速修复角膜上皮细胞，并能消除抗菌、抗炎症、抗凝血等药物的释放，有效减少角膜水肿等。牙科的应用则将胶原薄膜置于植牙材料的表面，以增进其生物适合性，或利用填补的胶原薄膜，促使牙周组织，齿槽骨、牙周韧带的重整生长，因此牙齿与周边组织能有较佳的密合。 （六）多孔性片状海绵、或纤维状 此为胶原蛋白经冷冻干燥后的产品，医学上可作为止血剂、伤口敷料、、组织垫片以及人造半月片软体等。因为海绵状的发炎现象，所以在外科上可作为脑膜破损之取代物。 （七）合成材料表面吸附或键结 以共价键结或吸附在合成材料表面的胶原蛋白，目的用以改进产品的生物适合性，如整形外科用伤口敷料便是胶原蛋白吸附于尼龙（nylon）材料表面，由于尼龙为合成高分子材料，不易被生体吸收，因此仅为暂时性敷料。 （八）合成材料复合物 主要在利用胶原蛋白优良生物适合性，及合成材料机械力学特性的优点，如用心血管材料的聚胺脂或达克龙，加入胶原蛋白后可与这些材料形成复合物。胶原蛋白与陶瓷材料的复合物，则可作为骨头填充剂。 (九)其他产品 如经化学修饰处理的猪心瓣膜或裁成心瓣膜之牛心包膜，缝制於聚丙烯高分子做成之架子上，可作为人工瓣膜，用在人体移植，已有二、三十年历史。 胶原蛋白保健食品面面观 一、提高免疫机能 人体的免疫力的高低是与一些称为免疫球蛋白的生体分子有关，如淋巴球与巨噬细胞，当外来异物入侵时免疫细胞有如军队一般，会对外来异物进行抵抗，将异物包围吞噬，甚至自我牺牲以保住身体健康所以免疫细胞愈强壮，且数目够多的话就能够将外来敌人完全杀减，否则就会使身体生病。 增强免疫机能的方法很多，而其中一项有效方式是让免疫蛋白与胶原蛋白结合，当这项结合完成时，人体免疫系统可憎加至少一百倍以上的免疫力。 当免疫细胞随血液流经身体各处时，会透过血管壁，接近外来的异物（如细菌、病毒等），若这一部位含有大量胶原蛋白，免疫细胞就与胶原蛋白及时结合，对抗异物。接着一连串免疫机能提升的作用就不断发生，由巨噬细胞、淋巴球、血浆细胞及免疫球蛋白等免疫机能总体性提升，会使得人体抵抗力增加。 二、抑制癌细胞 胶原蛋白抑制癌细胞是透过两种方式进行的，一是提高人体免疫力达到压制癌细胞目的。一是防止癌细胞转移。 当癌细胞要转移到别的脏器时，会先往器官深处移动，穿透该处的胶原蛋白组织而到达血管，进一步穿过血管的胶原蛋白组织，再随着血液循环，移动到其他部位。所以如果含有癌细胞脏器胶原蛋白量够多，且是新合成的话，胶原蛋白与此一器官深层会合成一道坚固的防卫墙，癌细胞就难以突破此一防线而转移。所以免疫球蛋白就可在此情况下进一步发挥作用，吞噬癌细胞，使得癌症逐渐好转、改善。 三、活化细胞机能 人体中总共有六十兆个以上的细胞，当细胞在胚胎时期进行分化，最后会形成各种不同器官，如眼、鼻、心等，细胞在分化时所分泌的胶原蛋白可以使分化的细胞充分发挥功能，例如胰脏会分泌胰岛素，肠、胃会分泌许多消化酵素,但必须有胶原蛋白存在才会有分泌的作用出现,若是缺乏胶原蛋白则细胞无法发挥机能,所以胶原蛋白与细胞机能活化有密切关联。 四、止血作用 医院手术时为了抑制手术出血，常使用胶原蛋白撒在手术伤口上，在孕妇生产时常施行胶原蛋白以防止大量出血。 受伤流血时，伤口附近的血管会快速收缩，使伤口缩小，出血口变小，并减少血液循环，接着血小板与渗出在血管壁的胶原蛋白接触，发生一连串生化反应，生成血纤维，血纤维剂胥张大成血快，堵住伤口，最后血小板会释放出凝血相关因子，最后利用纤维蛋白堵住伤口而止血。 所以当血小板接触到血管壁的胶原蛋白时才会产生止血作用，当人体胶原蛋白量太少时，血液就不易凝固。 五、活化筋骨，治疗关节炎及酸痛 胶原蛋白广存于肌肉及筋骨，而且是人工皮肤、人工韧带、关节等主要生医材料，所以当人体筋骨、关节等发生酸痛，甚至发炎时，如果使用胶原蛋白就可以发挥其添补、更换的功效，对筋骨等病痛有缓和功效，此方面已有许多医学临床报告。 六、防止皮肤老化、去皱纹 由于胶原蛋白是皮肤主要蛋白质，当皮肤老化产生皱纹时，利用胶原蛋白可以改善，甚至去除。 以胶原蛋白用在美白化妆方面，主要作用如下： 1.使皮肤保水能力增加，提高保湿效果。 2.使皮肤微血管扩张，温度上升。 3.调整皮肤表层油脂成适当量。 4.使皮肤中组织结合更为紧密。 5.使皮肤表层经常维持光滑。 皮肤之所以会产生皱纹是由于真皮层的胶原蛋白老化，所以补充的胶原蛋白不但可以去皱纹，并有保湿功效。 用在防止皮肤老化的胶原蛋白使用方法有： 1.食用法：直接食用含胶原蛋白保健食品。 2.涂抹法：以胶原蛋白化妆品涂抹肌肤。 3.打针法：注射胶原蛋白药剂。 4.混合法：并用涂抹及食用，或兼以小针美容。 胶原蛋白的功效 胶原蛋白：是人体缔结组织中的主要成分，占体内蛋白质总量的三分之一。胶原蛋白是人体的皮肤，骨骼，肌腱，软骨，血管的构成材料，富含甘氨酸，脯氨酸及羟脯氨酸。 胶原蛋白是人体皮肤的主要成分，占皮肤干重70%-80%。医学研究提示；胶原蛋白中的羟脯氨酸是人体皮肤形成的关键物质。“胶原蛋白在结缔组织与弹性蛋白及多糖蛋白相互交织形成的网状结构，产生一定的机械强度，是承托人体曲线，体现挺拔体态的物质基础。胶原蛋白还能保持血管壁弹性，防止血管破裂，栓塞。提高关节、软骨以及韧带的润滑，减轻关节僵硬、酸痛、积水等症状。 胶原蛋白与皮肤 皮肤真皮层75%由胶原蛋白组成，纤维状的胶原蛋白形成网状结构，提供皮肤的张力和弹性；同时，真皮层中的胶原蛋白还是表皮层和表皮附属器官（毛发）的营养供应站，并为表皮输送水分。 胶原蛋白对于皮肤的重要作用显百易见，皮肤的生长、 修复和营养都离不开胶原蛋白。胶原蛋白使细胞变得丰满，从而使肌肤充盈，保持皮肤弹性与润泽，维持皮肤细腻光滑。皮肤健康的两大关键抗皱与保湿都与胶原蛋白有关。 胶原蛋白与骨骼 骨骼中有机物的70%-80%是胶原蛋白，骨骼生成时，首先必须合成充足的胶原蛋白纤维来组成骨骼的框架。因此，有人称胶原蛋白为骨骼中的骨骼。 胶原纤维具有强大的韧性和弹性，倘若把一根长骨比拟成一根水泥柱子，那么胶原纤维就是这根柱子的钢筋框架，而胶原蛋白的缺乏，就像建筑物中使用了劣质钢筋，折断的危险就在旦夕。 胶原蛋白与肌肉 胶原蛋白虽然不是肌肉组织的主要组成物质，但是胶原蛋白与肌肉生长有着密切关系。对于处于生长阶段的青少年来说，补充胶原蛋白能够促进生长激素分泌以及肌肉生长。而对于想保持体形的成年人，塑造结实健美的肌肉也需要补充胶原蛋白。 胶原蛋白与头发 头发的健康关键在于头发的基础头皮皮下组织的营养，前面已经提到，位于真皮层胶原蛋白是表皮层及表皮附属物的营养供应站，表皮附属物主要是毛发与指甲。缺乏胶原蛋白，头发干燥分叉，指甲容易断裂灰暗无光泽。 头发本体和皮肤一样，也都由胶原蛋白组成。对一根头发进行横切，在显微镜下可以看到：最中心的是发髓，中间是胶原蛋白，最外的一层是毛鳞片。胶原蛋白主要控制着头发的粗幼、弹性和湿润度。毛鳞片是一种十分脆弱的组织，摩擦受热就会磨损，而内层的胶原蛋白就会受到刺激而分解。 所以要拥有一头秀发，不能只作表面文章，治标还需治本，治本之道就是补充胶原蛋白，营养皮下组织，这样才能够促进毛发、指甲健康，保持头发与指甲的柔软亮泽。 胶原蛋白与丰胸 胶原蛋白对丰胸的作用早已为人们所熟知。乳房主要由结缔组织和脂肪组织构成，而挺拔丰满的乳房很大程度上依靠结缔组织的承托，胶原蛋白是结缔组织的主要成分，"在结缔组织中胶原蛋白常与及多糖蛋白相互交织成网状结构，产生一定的机械强度，是承托人体曲线，体现挺拔体态的物质基础。" 胶原蛋白与减肥 减肥需要燃烧脂肪（分解代谢），而水解胶原蛋白能使这种分解代谢过程增加和延长，燃烧更多的脂肪从而达到减肥的目的。并且胶原蛋白对细胞的修补机能会消耗大量热能，这种机能会消耗大量热能，这种机能必须在睡眠状态下进行，因此服用水解胶原蛋白，睡觉就能减肥，轻松减肥的梦想变成了现实。 胶原蛋白的应用前景及发展趋势 由于胶原蛋白有诸多优良性质，使这类生物高分子化合物目前用途非常广泛，遍及医药、化工、食品等领域，其中生物材料与医药品方面的应用是研究的很多的课题。 2.1胶原蛋白在化妆品中的应用 蛋白质是最重要的生命物质，生命是蛋白体的存在方式。其化学组成、结构，决定了其适宜作为化妆品的基础这一特性。 防皱：胶原蛋白保养品的成分为一种综合性结构体蛋白质，能有效加速真皮层细胞生长，活化表皮细胞，保持肌肤弹性及结实度，防止皱纹出现，使肌肤健康亮丽，呈现细致与透明感。 保湿：因胶原蛋白与皮肤角质层结构的相似性，添加于化妆品中的胶原蛋白，它们与皮肤有很好的亲和力和相容性，能渗透入皮肤表皮层，能够形成皮膜、保护皮肤，给予肌肤滋润与柔软性，促使其细孔收缩细致；并与角质层中的水结合，形成网状结构，锁住水分，被皮肤吸收，起到天然保湿因子作用，使皮肤丰满，皱纹舒展，有效防止老化。 洁肤：胶原蛋白与人体皮肤的蛋白质相似，促进吸收、滋润及形成一层保护膜，使肌肤更加保湿柔滑。保养：目前在欧美国家服用胶原进行皮肤深层养护已成时尚。用胶原蛋白作为口服类护肤品，在皮肤养护的不同环节、不同层次上起到不同的作用，针对皮肤的不同结构和成分，对皮肤进行深层次的护理。 美白：皮胶原蛋白是肌肤中的主要成分，占肌肤细胞中蛋白质含量的72%以上。日本的最新一份研究报告指出，25%以上的女性，肌肤中原有的皮胶原蛋白会逐渐下降，令肌肤欠缺水分而变得干燥，缺乏弹性，再加上生活紧张，精神压力大，环境污染及阳光中紫外线的直接照射，令细胞氧化产生游离基，促使肌肤的进一步老化。一般的化妆口只能达到治标不治本的功效，若要真正护理肌肤，必须从调节自身内部做起，达到由内而外的保养。 修复：医用胶原注射入凹陷性皮肤缺损后，不仅具有支撑填充作用，还能诱导受术者自身组织的构建，逐渐生成的新生组织将与周围正常皮肤共同协调，从而起到矫形作用，同时也可轻减患者的生理痛苦。 2.2在医疗上的应用 由于胶原蛋白具有保护、支持人体组织及骨骼张力强度及粘稠性等特性，所以作为医疗材料的用途极为广泛，目前，正尝试将胶原蛋白覆盖在烧、烫伤病患者的伤口上，促进表皮细胞的移入与生长能力，可大幅缩短伤口愈合的时间，提高烧伤病患者的存活能力。另据国外有关报告，胶原蛋白还可有效改善关节病及骨质疏松症，具有抑制血压上升、通过胃粘膜抗溃疡作用、起免疫功能调节等作用。 2.3作食品材料的利用开发 胶原材料具有良好的皮膜形成能力和亲水性，其紧密的螺旋结构和存在的结晶区，还赋予其一定的热稳定性，这些性能使胶原蛋白作食品有着其它材料不可替代的优越性，胶原蛋白在食品材料中的应用主要有以下方面： 1.香肠、火腿肠衣和冻肉、熏鸡肉、油炸肉等包装膜胶原蛋白用作制造肠衣等可食品包装材料时，胶原膜具有阻氧、阻油、阻水，可携带抗氧剂及抗菌载体，保香等功能；另外，在热处理过程中，随着水分和油脂的蒸发和熔化，胶原几乎与肉食的收缩率一致。 2.食品添加剂胶原蛋白作食品添加剂,口感柔和，味道清淡，易消化，有强亲水性能，是丰富的蛋白质营养源。据研究，通过改变胶原多肽原料和分解条件，还可使之具有美容保健等功效。 2.4在饲料工业中的应用 1.替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产 水解胶原蛋白作为一种高效的动物性蛋白营养添加剂，研究表明，用它替代或部分替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产，其饲养效果和经济效益均超过进口鱼粉。 2.用作颗粒饲料黏结剂 水解胶原蛋白在颗粒饲料中添加1%-3%具有明显增进成粒效果。适于水产饲料，不但提高粗蛋白含量，而且便于鱼虾摄食，提高饲料报酬，防止水质污染。 三、胶原蛋白的发展趋势 健康食品需兼具浓厚风味，将传统食品重新配方，使之成为健康食品而不失其原味，这将是新产品开发的趋势。随着我国科学技术的进步、经济的发展和生活质量的普遍提高，人们崇尚绿色、回归自然的意识的加强，以胶原蛋白为原料和添加剂的化妆品、食品将会受到人们的欢迎，这是因为胶原蛋白具有特殊的化学组成及结构, 天然蛋白具有合成高分子材料不可比拟的生物相容性和生物降解性。随着对胶原的进一步研究，人们的生活中将会越来越多的接触到含有胶原蛋白的产品，胶原蛋白其产品将会越来越广泛地被应用于医药、工业、生物材料等方面。 胶原蛋白是一种生物性高分子物质，在动物细胞中扮演结合组织的角色。为生物科技产业最具 关键性的原材料之一，也是需求量十分庞大的最佳生医材料。其应用领域包括生医材料、化妆品、食品工业、研究用途等。 【胶原蛋白的组成】 胶原蛋白富含除色氨酸和半胱氨酸外的18种氨基酸，其中维持人体生长所必需的氨基酸有7种。胶原蛋白中的甘氨酸占30％ ． 脯氨酸和羟脯氨酸共占约25％ ，是各种蛋白质中含量最高的，丙氨酸、谷氨酸的含量也比较高．同时还含有在一般蛋白中少见的羟脯氨酸和焦谷氨酸和在其他蛋白质几乎不存在的羟基赖氨酸。所以胶原蛋白的营养十分丰富。 【胶原蛋白的结构特点】 胶原蛋白是细胞外基质的结构蛋白质，其分子在细胞外基质中聚集为超分子结构。分子量为300 ku。胶原蛋白最普遍的结构特征是三螺旋结构．其由3条a链多肽组成，每一条胶原链都是左手螺旋构型．3条左手螺旋链叉相互缠绕成右手螺旋结构．即超螺旋结构闭胶原蛋白独特的三重螺旋结构．使其分子结构非常稳定．并且具有低免疫原性和良好的生物相容性等。结构决定性质，性质决定用途，胶原蛋白的结构的多样性和复杂性决定其在许多领域的重要地位．胶原蛋白产品具有良好的应用前景。 胶原蛋白不会含有三聚氰胺 最近由于牛奶中的三聚氰胺问题，最近不少朋友问我胶原蛋白中含不含三聚氰胺？从我了解，他们看见胶原蛋白中蛋白两个字就觉得和蛋白质一样，和牛奶中的蛋白相差不大，更有认为胶原蛋白是从牛奶中提取的，我现在做一个解释！ 首先看看为什么要在牛奶中添加三聚氰胺： 牛奶和奶粉添加三聚氰胺，主要是因为它能冒充蛋白质。食品都是要按规定检测蛋白质含量的。要是蛋白质不够多，说明牛奶兑水兑得太多，说明奶粉中有太多别的东西的粉。但是，蛋白质太不容易检测，生化学家们就想出个偷懒的办法：因为蛋白质是含氮的，所以只要测出食品中的含氮量，就可以推算出其中的蛋白质含量。因此添加过三聚氰胺的奶粉就很难检测出其蛋白质不合格了这就是三聚氰胺的假蛋白。 然后看看胶原蛋白的来源 原材料是各种动物皮（牛皮，猪皮，鱼皮等），采用物理方法、弱酸碱和酶类水解等预处理方法，松散、分离皮胶原纤维束，提取可溶性胶原蛋白，干燥，造粒。 从胶原蛋白的来源就可以看出来，不会含有三聚氰胺。 了解胶原蛋白质量高低的标准 胶原蛋白的质量主要判定是以产品中氨基酸的含量，最主要的是羟脯氨酸含量为依据 从胶原蛋白的质量标准判定来说，没有必要添加三聚氰胺，添加了也不起作用！ 所以胶原蛋白中是不会含有三聚氰胺！ 胶原蛋白与丰胸 首先，乳房表面具有较大面积的皮肤组织，像面部皮肤一样，随着年龄的增长，乳房皮肤中胶原蛋白含量不断减少，质量日益下降。在保养面部胶原蛋白皮肤的同时，保养着全身皮肤，乳房上的皮肤也没有被遗忘。经服用丰胸胶原蛋白后，乳房上的皮肤得到养护，弹性增强、色泽改良。 第二，也是最重要的原因，补充胶原蛋白对整个乳房实体有营养保健的作用。组织学研究表明，乳房主要由结缔组织和脂肪组织构成。而结缔组织的主体就是胶原纤维组织。老年松弛的乳房中脂肪比例大、胶原比例小、乳房则下垂、松懈。口服胶原蛋白后，胶原比重显著上升，乳房高度明显提升。 其三，胶原纤维有绷紧乳房的作用。口服胶原蛋白的健胸作用不仅仅局限于增大乳房的体积，更重要的作用是能上提下垂的乳房及绷紧松弛的乳房。分析乳房的结构可以看到，年轻时，皮肤的致密结缔组织纤维（由胶原纤维组成）将乳腺牢固悬系和固定在皮肤上，行使着系带和“绳索”的功能，使乳房挺拔秀丽。随着岁月流失，胶原纤维三螺旋变得松懈（就像老化的松紧带一样失去拉力），不能将乳房拉紧，造成了乳房扁平下垂。而服用胶原蛋白可以纠正乳房的这种衰老退化现象。每天坚持服用5～7g胶原蛋白，就可以加固和更新乳房中的纤维“绳索”使乳房重新牢牢固定在皮肤上，恢复乳房青春容貌。 总之，胶原蛋白是乳房的重要组成部分，是保持乳房弹性的生物大分子，胶原纤维是将乳房维系、固定在身体上避免下垂的“绳索”，我们一定要不断补充胶原蛋白，维护“绳索”性能完好，保证乳房丰满、挺拔。补充活性胶原蛋白是从根本上营养乳房的关键措施，您在进行丰乳治疗、健胸锻炼时，千万不要忘记同时向您的乳房补充足量的胶原。 胶原蛋白与瘦身 减肥需要燃烧脂肪（分解代谢），而胶原蛋白能使这种分解代谢过程增加和处长，燃烧更多的脂肪从而达到减肥的目的。并且胶原蛋白对细胞的修补机能会消耗大量热能，这种机能必须在睡眠状态下进行，因此服用胶原蛋白，睡觉就能减肥变成了现实。 1、 水解胶原蛋白： 胶原蛋白占人体的27%左右，随着年龄的增长，胶原蛋白的减少，人体主要的结构性蛋白质，由3条链构成，胶原蛋白大约有25种类型主要类型有1、2、3、5、11型。 1型 主要存在于皮肤、腱、骨骼、牙齿 2型 主要存在于软骨、脚骨骼 3型 主要存在于皮肤、肌肉、血管 5型 主要存在于胎组织、胎盘、间质组织 11型 主要存在于软骨 6型 主要存在于心脏 4.8型 主要存在于皮肤、血管 7型 主要存在于皮肤 骨宝是混合水解胶原蛋白的混合营养，水解胶原蛋白是德国采用高科技手段，提取3000道尔顿的微小分子。易被人体吸收，12小时直接到达全身的软骨组织。 2、 维生素C 抗氧化，防止发炎，消除疼痛 3、 维生素B群 与蛋白质结合，增加人体的抗体 4、 维生素D 调节钙与磷的吸收与排泄，帮助构成骨骼 5、 维生素A 抗氧化，帮助骨骼和皮肤的健康 6、 钙、镁、磷 促进骨骼和牙齿的健康 促进血液凝结，促进心脏的功能 神经传导的主要成份 四、骨宝的主要作用及使用注意事项： 一）、主要作用： 1、快速减轻疼痛。改善关节的活动能力 2、增加软骨细胞和胶原蛋白的数量，促进骨骼愈合 3、抗骨质疏松 如何补充胶原蛋白 补充胶原蛋白的常见方式有三种? 1．外用涂抹：含胶原蛋白的化妆品有一定保湿、抗皱效果，但仅作用于表皮，很难进入真皮层. 2．注射：有立竿见影的效果，但存在皮肤排斥风险，注射一次1万—2万元，效果仅维持半年。 3．口服：是直接有效的补充方式，但国内市场的胶囊片剂型产品其胶原蛋白分子量大,含量小，美容作用微弱。国际权威机构认为， 服用美肌食品补充胶原蛋白。皮肤所需的是一种由三个氨基酸份子组成的「三肽氨基蛋白」。可是，人体的消化酵素却难以将一般胶原蛋白分解成「三肽氨基蛋白」。而服用美肌食品氨基酸胶原蛋白，则能更快更直接被身体吸收。 胶原蛋白适应人群 [1]（ 1 ）肌肤保湿能力及弹性下降的女性。 （ 2 ）肤质粗糙、肤色暗哑或色素沉着等衰老迹象的女性。 （ 3 ）需要美白、祛斑的女性。 ( 4 )经常面对电脑、呼吸污染空气者。 ( 5 )饮食无规律、喜油炸食物者。 ( 6 )面色干黄无华、黑色素沉淀者。 胶原蛋白对人体各部位的作用 [2]皮肤——皮下真皮组织的70％是胶原蛋白，所以胶原蛋白能够保持皮肤象20岁时的紧致、柔嫩感。 眼睛——角膜和结膜组织的主要成分是胶原蛋白，补充胶原蛋白能够有效预防眼部疾病。 头发——头发的健康关键在于头发的基础头皮皮下组织的营养，位于真皮层胶原蛋白是表层及表皮附属物的营养供应站，表皮附属物主要是毛发与指甲，皮肤缺乏胶原蛋白，头发就会干燥分叉。另外构成头发的角蛋白与胶原蛋白结构极为相似，补充胶原蛋白能够增强发质润泽。 牙齿——牙齿主要成分之一的象牙质的18％和组成牙龈和牙根的组织成分大部分为胶原蛋白，平时口服补充胶原蛋白就能够有效预防牙龈炎等牙齿、口腔疾病。 指甲——前面已经提到位于真皮层胶原蛋白是表皮层及表皮附属物的营养供应站，指甲是表皮附属物，人体胶原蛋白流失，指甲容易断裂、晦暗无光泽。 胸部——乳房主要由结缔组织和脂肪组织构成，而挺拔丰满的乳房很大程度上依靠结缔组织的承托，胶原蛋白是结缔组织的主要成分，在结缔组织中胶原蛋白常与多糖蛋白相互交织成网状结构，产生一定的机械强度，是承托人体曲线，体现挺拔体态的物质基础。补充胶原蛋白，可以起到自然丰胸效果。 内脏器官——机体五脏六腑没有不受胶原蛋白影响的，缺乏胶原蛋白会严重影响脏器健康甚至引发各种疾病，充分补充胶原蛋白可以协助内脏器官营养补充和运动，有效预防疾病。 骨骼——骨骼中有机物的70%～80%是胶原蛋白，骨骼生成时，首先必须合成充足的胶原蛋白纤维来组成骨骼的框架。因此，有人称胶原蛋白为骨骼中的骨骼。胶原蛋白的流失或缺乏会引起骨质疏松等疾病。筋腱——构成骨骼与肌肉相联的筋腱的成分80％是胶原蛋白。缺乏胶原蛋白会因起筋腱与肌肉的衰弱。 关节——关节是骨与骨间的软骨，软骨的50％构成物质是胶原蛋白，人体由于胶原蛋白流失与缺乏而导致的关节病症情况较多。